Respuesta
a su pregunta de salud
Título
: Como son inhibidas las metaloproteinasas de la matriz .
Como
son inhibidas las metaloproteinasas de la matriz
Respuesta:
Muchas
gracias por su pregunta.
Las metaloproteinasas
de la matriz o MMPs o MPMs son inhibidas por el inhibidor tisular endógeno
específico de las metaloproteinasas (TIMPs), que comprenden una
familia de cuatro inhibidores de la proteasa: TIMP-1, TIMP-2, TIMP-3,
y TIMP-4.
Los inhibidores
sintéticos contienen por lo general un grupo quelante que se
une fuertemente al átomo de cinc catalítico en el sitio
activo de MMP. Grupos quelantes comunes incluyen hidroxamatos, carboxilatos,
tioles y fosfinilos.
Los hidroxamatos
son especialmente potentes inhibidores de MMP y otras enzimas dependientes
de zinc, debido a su bidentada (que tiene dos átomos de los cuales
los electrones pueden ser donados al átomo central coordinado)
quelación del átomo de cinc.
Otros sustituyentes
de estos inhibidores generalmente están diseñados para
interactuar con varios bolsillos de unión sobre la MMP de interés,
haciendo que el inhibidor más o menos específica para
las MMP dadas
Otros substitutents
de estos inhibidores generalmente están diseñados para
interactuar con varios huecos de union en el MMP de interés,
haciendo el inhibidor más o menos específico para s las
MMPs dadas.
La tercera
generación de inhibidores de MMP para trastornos cardiovasculares
apunta específicamente a MMP-1.
Una serie
de agentes tales como alfa-tetrahidropiranilo y sulfona alfa-piperidinilo
se han desarrollado recientemente por Pfizer.
Inhibidores
basados en mecanismos novedosos que contengan un grupo funcional de
sulfato de etileno también ha sido desarrollado para inhibir
selectivamente la MMP-2.
También
se ha encontrado un agente atípico para la inhibición
de MMP en la doxiciclina, un antibiótico de tetraciclina comúnmente
usado para tratar una variedad de infecciones.
